Les anticorps sont produits par les lymphocytes B (plasmocytes), en réaction à la présence d'antigènes spécifiques. Chaque anticorps est spécialisé pour un antigène particulier : un antigène peut être une protéine, un sucre, ou un lipide qui est reconnu par le système immunitaire.
La majorité des virus et bactéries produisent des molécules toxiques (des toxines), et se fixent aux cellules du corps en se liant par des molécules présentes sur leur membrance. Les anticorps combattent ses effets à la fois en se fixant sur les toxines et en les neutralisant, et en se fixant sur les molécules présentes la surface des bactéries ou virus et qui leur auraient permis en l'absence d'anticors d'attaquer des cellules.
Les anticorps peuvent avoir ce rôle car ils reconnaissent comme antigène un très grand nombre de molécules dangereuses pour le corps. Ceci est permis par leur structure, composée d'une partie fixe et d'une partie variable.
(merci à Yohan / Wikipedia pour l'image)
Les anticorps sont des glycoprotéines de la superfamille des immunoglobulines formées de 4 chaînes polypeptidiques : 2 chaînes lourdes (en violet sur la figure) et 2 chaînes légères (en vert) qui sont reliées entre elles par un nombre variable de ponts disulfures (en rouge) assurant une flexibilité de la molécule. Ces chaînes forment une structure en Y et sont constituées de domaines immunoglobulines de 110 acides aminés environ.
Chaque chaîne légère est constituée d'un domaine constant et d'un domaine variable; les chaînes lourdes sont composées d'un fragment variable et de 3 ou 4 fragments constants selon le type d'anticorps (isotype). Pour un anticorps donné, les deux chaînes lourdes sont identiques, de même pour les deux chaînes légères.
Domaines constants
Les domaines constants sont caractérisés par une séquence en acides aminés très proche d'un anticorps à l'autre, caractéristiques de l'espèce (par exemple, l'humain) et de l'isotype (la famille d'anticorps). Chaque chaîne légère en possède un exemplaire noté CL. Les chaînes lourdes comportent, selon l'isotype, trois domaines constants CH1, CH2, CH3.
Les domaines constants ne sont pas impliqués dans la reconnaissance de l'antigène, mais interviennent dans l'activation du système du complément. Les cellules immunitaires possédant les récepteurs aux fragments constants (RFc) sont capables de lier les anticorps.
Domaines variables
Un anticorps possède quatre domaines variables situés aux extrémités des deux « bras ». L'association entre un domaine variable porté par une chaîne lourde (VH) et le domaine variable adjacent porté par une chaîne légère (VL) constitue le site de reconnaissance (ou paratope) de l'antigène. Ainsi, une molécule d'immunoglobuline possède deux sites de liaison à l'antigène, un au bout de chaque bras. Ces deux sites sont identiques (mais destiné à différents épitopes), d'où la possibilité de lier deux molécules d'antigène par anticorps.
(source sur la structure des anticorps : wikipédia)
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